图1 一、找SCARB2的互作蛋白 通过IP-MS分析发现MYC、HDAC3是潜在的相互作用蛋白（图2a）。Co-IP实验证实MYC与SCARB2和HDAC3互作（图2b-d）。Co-IP实验发现MYC和SCARB2互作位于细胞质和细胞核（图2e）。此外，Co-IP还发现SCARB2的缺失增加了HDAC3与MYC的互作，而SCARB2的过表达减少了HDAC3与MYC的互作（图2f-g）。 二、确定互作的结构域 针对MYC的结构域构建不同突变体进行Co-IP实验，MYC的CT元件和 NTD结构域负责MYC与SCARB2和HDAC3的相互作用（图2h），表明SCARB2与HDAC3共享MYC的相

非酒精性脂肪性肝病（Non-alcoholic fatty liver disease, NAFLD）是全球最常见的慢性肝脏疾病。迄今为止，美国或欧洲药品管理局尚未批准任何抗NAFLD药物。因此，亟待深入了解该疾病的发病机制并研发针对NAFLD的靶向治疗药物。 2024年3月，中国科学技术大学翁建平教授团队在Journal of Clinical Investigation（IF=13.3）上发表了题为“TRIM56 protects against nonalcoholic fatty liver disease by promoting the degradation of fatty acid synthase”的研究成果。揭示了靶向TRIM56-FASN 轴在治疗NAFLD中的

筛选TRIM56的候选互作蛋白——FASN 为了深入了解TRIM56调节NAFLD的可能机制，对TRIM56-HepKO肝组织中的TRIM56相互作用组学（BioGrid）和转录组学数据进行综合分析，FASN成为重点候选互作基因（图1a-c）。对TRIM56-KO小鼠肝细胞中TRIM56互作组学和转录组学综合分析得出类似的结果（图1d-e）。Western blot结果显示FASN在原代小鼠肝细胞和过表达TRIM56的人肝细胞系中表达降低（图1f-g）。此外，Trim56-HepKO小鼠的肝组织以及Trim56-KO小鼠的原代肝细胞中FASN以及脂肪酸代谢致病

DCAF7招募USP10去泛素化并稳定G3BP1 STEP 1｜确定DCAF7可与USP10互作 IP-MS线索：USP10被锁定为DCAF7的潜在互作蛋白（去泛素化酶属性+已知与G3BP1互作）。 Co-IP验证：外源性/内源性实验均证实DCAF7与USP10直接结合（图2a-b）。 意义：DCAF7可能招募USP10执行去泛素化功能！ STEP 2｜USP10是G3BP1的“蛋白守护者” 敲低USP10降低G3BP1的蛋白水平，但不影响其mRNA水平； 过表达USP10导致G3BP1蛋白水平升高，但不影响其mRNA水平（图2c-f）。 G3BP1蛋白在usp10敲低细胞中的半衰期明显缩

🔍关键发现一： circCFL1与HDAC1的互作验证 ✅ 初筛锁定目标： RNA pull down联合质谱分析在55kD处捕获HDAC1（数据👉图1a-b） 分子对接模拟显示circCFL1与HDAC1存在物理结合位点（结构预测👉图1c） ✅ 互作空间定位： FISH/IF双标证实circCFL1与HDAC1在细胞核共定位（可视化证据👉图1d） RNA pull down-WB直接验证二者结合（实验验证👉图1e） ⚙️关键发现二：互作结构域精准定位 🔬截断体实验：基于茎环结构构建circCFL1截短体，发现所有亚型均保留HDAC1结合能力（👉

科研干货｜USP1如何稳定CDK5？ ✨Step1：锁定目标蛋白！ 👉实验方法：IP-MS筛选+UbiBrowser预测 🌟亮点发现：从6个候选蛋白中锁定CDK5！敲低USP1后CDK5蛋白减少但mRNA不变，说明USP1在翻译后调控CDK5（图2b-c） 💡#科研小技巧 蛋白水平变化但基因不变？快查翻译后修饰！ 🤝Step2：USP1与CDK5 相互作用！ 🔍RosettaDock预测互作结构（图2d） ✅实验验证：内外源Co-IP+ GST pulldown三连击（图2e-g） ❗️结论：USP1和CDK5是真互作！ #实验锦囊 互作验证黄金三件套：预测+Co-IP+

如何鉴定泛素修饰类型与靶蛋白修饰位点？ 一、泛素修饰类型鉴定。 使用HA-Ub-WT/KO泛素修饰系统检测修饰类型：使用HA-Ub-WT和HA-Ub-KO（K6，K11，K27，K29，K33，K48和K63）载体，分别与泛素连接酶（E3）和修饰底物共转染细胞，通过CoIP-WB检测底物泛素化水平，明确泛素连接酶对修饰底物的泛素修饰类型。或再次使用HA-Ub-WT（K6R，K11R，K27R，K29R，K33R，K48R和K63R）载体，分别与泛素连接酶（E3）和修饰底物共转染细胞，通过CoIP-WB检测底物泛素化水平，再次明确泛

家里有小孩今年高考，理科，对生物有兴趣，想了解就业？ 有一个叫“生物技术”的专业，和生物科学，比较接近吧？ 主要去哪些类型的公司呢？从事什么岗位呢？ 具体不太懂，知道的亲来解答下

🔍 ChIP-seq是什么？ ChIP-seq全称：染色质免疫沉淀测序（Chromatin Immunoprecipitation Sequencing） 本质：锁定特定蛋白（如转录因子、组蛋白修饰酶）在基因组上的结合位点！ 🔬 实验三步走 Step1：交联抓包 💥 → 甲醛处理细胞，把DNA和蛋白“粘”在一起 Step2：抗体钓鱼 🎣 → 用特异性抗体抓住目标蛋白，连带结合的DNA片段一起沉淀（一锅端！） Step3：测序破案 🧬 → 纯化DNA，高通量测序+生物信息学分析，锁定结合位点（精确到碱基！） 🌟 三大应用场景 1

💡《JCI》解读：UBE2C如何调控SNAT2泛素化 📌【研究主线四步破译】 1️⃣ 靶点锁定：IP-MS筛出关键底物SNAT2👉用IP-MS+泛素组学双剑合璧，发现UBE2C作用下SNAT2泛素化水平飙升（图1a） 🔥核心线索：SNAT2是氨基酸转运蛋白，与肿L代谢&转移密切相关！ 2️⃣ 实锤互作：Co-IP+PLA双重验证Co-IP和PLA实验证实UBE2C与SNAT2相互作用（图1 b-c）。 🚨意义：物理结合是功能调控的前提！ 3️⃣ 泛素化"跷跷板"效应🔍Co-IP发现：UBE2C促进SNAT2单泛素化（图1d）同时

🔬【科研干货】USP8如何影响GPX4蛋白的稳定性？一篇搞懂蛋白稳态机制！ 铁死亡（ferroptosis）在肿瘤治L领域超火🔥 但GPX4蛋白的调控机制还不明确！ 发现去泛素化酶USP8可能是关键钥匙🗝️ ✨核心发现 1️⃣【敲低USP8会降低GPX4蛋白量】 👉WB显示蛋白显著减少（图1a-b） 👉但RNA水平稳如泰山（图1c）➡️说明是翻译后调控！ 👉抑制剂处理也重现现象（图1d）✔️ 2️⃣【GPX4酶活性是关键】 💉构建WT和突变体U46S： 👉过表达野生型GPX4能抵抗RSL3诱导的

铁死亡调控：USP8如何稳定GPX4？🔬 🌟 研究亮点：铁死亡是一种新型细胞死亡方式，而GPX4是其关键调控蛋白。揭示了USP8在调控GPX4蛋白稳定性中的重要作用！ 🔍 关键发现： 1️⃣ 敲低USP8降低GPX4蛋白水平 通过WB实验发现，敲低USP8显著降低了GPX4蛋白表达（图1a-b），但不影响其RNA水平（图1c）。使用抑制剂也得到了类似结果（图1d）。👉 提示：USP8可能在翻译后水平调控GPX4！ 2️⃣ GPX4的功能验证 构建GPX4 WT及其酶促失活突变体U46S，发现过表达GPX4 WT能有

铁死亡调控：USP8如何稳定GPX4？🔬 🌟 研究亮点：铁死亡是一种新型细胞死亡方式，而GPX4是其关键调控蛋白。揭示了USP8在调控GPX4蛋白稳定性中的重要作用！ 🔍 关键发现： 1️⃣ 敲低USP8降低GPX4蛋白水平 通过WB实验发现，敲低USP8显著降低了GPX4蛋白表达（图1a-b），但不影响其RNA水平（图1c）。使用抑制剂也得到了类似结果（图1d）。👉 提示：USP8可能在翻译后水平调控GPX4！ 2️⃣ GPX4的功能验证 构建GPX4 WT及其酶促失活突变体U46S，发现过表达GPX4 WT能有

TRIM25如何通过泛素化调控ITPKB的稳定性 TRIM25（泛素连接酶）通过给ITPKB蛋白“贴标签”（K48泛素化），让它被蛋白酶体“吃掉”，从而调控细胞存活和氧化应激！ 📌 机制解析 1️⃣ TRIM25是“清洁工”还是“杀手”？ 敲低TRIM25 → ITPKB蛋白堆积（图2a-b）→ 细胞存活率↑、ROS↓（图2l-m） 过表达TRIM25 → ITPKB被“清理”→ 细胞更易死亡 💡 结论：TRIM25是ITPKB的“杀手”，控制其稳定性！ 2️⃣ 蛋白酶体：细胞里的“垃圾处理厂” 加入MG132（蛋白酶体抑制剂

如何鉴定泛素修饰类型和靶蛋白的修饰位点？ 1. 使用HA-Ub-WT/KO泛素修饰系统检测修饰类型 步骤： HA-Ub-WT和HA-Ub-KO系统：使用HA标记的野生型泛素（HA-Ub-WT）和赖氨酸突变型泛素（HA-Ub-KO，如K6R、K11R、K27R等）载体，与泛素连接酶（E3）和修饰底物共转染细胞。 CoIP-WB检测：通过免疫共沉淀（CoIP）和蛋白质印迹（WB）检测底物的泛素化水平，明确E3连接酶对底物的泛素修饰类型。 小贴士： HA-Ub-KO系统可以帮助排除特定赖氨酸位点的泛素化作用。 通过对比不

CARM1与HIF1A存在关联并直接相互作用 第一步：筛选CARM1的互作蛋白 用anti-Flag-CARM1 IP-MS技术鉴定CARM1的互作蛋白，结果发现CARM1和HIF1A有“关联”！🔗 （图1a：CARM1和HIF1A的互作初步证据） 第二步：验证CARM1与HIF1A的相互作用 在常氧和缺氧条件下做了Co-IP实验，结果CARM1和HIF1A真的互作！🤝 GST pulldown实验也进一步证实了这一点！ （图1b-g：Co-IP和GST pulldown实验结果） 第三步：确定互作的具体位置 为了搞清楚CARM1和HIF1A的互作细节，构建了CARM1的截短载体： EVH1

🔬国刊之光《STTT》：分子互作蛋白筛选，从机制到验证全流程。 🌟 STEP1：锁定调控层级——先排除转录干扰！ ✔️ 现象：复发性组织+TMZ耐药细胞中，ITPKB蛋白（非mRNA）显著升高（图1a-b）→暗示是转录后调控（比如降解减少/稳定性增加）。 💡 划重点：若mRNA与蛋白表达趋势不一致，优先考虑翻译后修饰（泛素化、磷酸化等）或蛋白互作调控！ 🌟 STEP2：互作泛素酶筛选——CoIP-MS挖出关键“剪刀手” 🔎 技术流：用CoIP-MS钓取ITPKB的互作蛋白，锁定

DCAF7通过抑制G3BP1的K48链多泛素化来稳定G3BP1蛋白 1. 筛选DCAF7的互作蛋白G3BP1 步骤： IP-MS分析：为了探索DCAF7在鼻咽癌（NPC）进展中的作用，进行免疫沉淀-质谱（IP-MS）分析，筛选出DCAF7的潜在互作蛋白（图1a）。 生物信息学分析：通过STRING数据库和Cytoscape MCODE分析，发现G3BP1位于排名最高的蛋白簇中心（图1b）。G3BP1是一种应激颗粒（SG）组装因子，在癌症进展中起重要作用。 Co-IP验证：外源性和内源性Co-IP实验证实了DCAF7与G3BP1的相互作用（图1c）。 小贴

第一步：DCAF7和USP10的“牵手”🤝 之前的研究发现，DCAF7可以抑制G3BP1的泛素化，从而让它更稳定。那么问题来了：DCAF7是不是通过招募一个“去泛素化小能手”来帮G3BP1“续命”呢？ 果然！通过IP-MS实验，我们发现USP10（一种去泛素化酶）是DCAF7的潜在合作伙伴。外源性和内源性Co-IP实验都证实了这一点（图2a-b）！DCAF7和USP10真的可以相互作用！ 第二步：USP10是G3BP1的“稳定剂”⚖️ 接下来，我们研究了USP10对G3BP1的影响。 敲低USP10后，G3BP1的蛋白水平明

DCAF7通过抑制G3BP1的K48链多泛素化来稳定G3BP1蛋白 1. 筛选DCAF7的互作蛋白G3BP1 步骤： IP-MS分析：为了探索DCAF7在鼻咽癌（NPC）进展中的作用，进行免疫沉淀-质谱（IP-MS）分析，筛选出DCAF7的潜在互作蛋白（图1a）。 生物信息学分析：通过STRING数据库和Cytoscape MCODE分析，发现G3BP1位于排名最高的蛋白簇中心（图1b）。G3BP1是一种应激颗粒（SG）组装因子，在癌症进展中起重要作用。 Co-IP验证：外源性和内源性Co-IP实验证实了DCAF7与G3BP1的相互作用（图1c）。 小贴

泛素修饰类型和靶蛋白修饰位点如何鉴定泛素修饰类型和靶蛋白的修饰位点？ 1. 使用HA-Ub-WT/KO泛素修饰系统检测修饰类型 步骤： HA-Ub-WT和HA-Ub-KO系统：使用HA标记的野生型泛素（HA-Ub-WT）和赖氨酸突变型泛素（HA-Ub-KO，如K6R、K11R、K27R等）载体，与泛素连接酶（E3）和修饰底物共转染细胞。 CoIP-WB检测：通过免疫共沉淀（CoIP）和蛋白质印迹（WB）检测底物的泛素化水平，明确E3连接酶对底物的泛素修饰类型。 小贴士： HA-Ub-KO系统可以帮助排除特定赖氨酸位

《Adv Sci》解读：研究KEAP1与PGAM5结合的区域 💡第一步，确定KEAP1与PGAM5结合的结构域及潜在氨基酸 KEAP1可以与PGAM5结合，它们结合的结构基础尚不清楚（图1a）。PGAM5是磷酸甘油突变酶超家族的成员，包含一个PGAM结构域、TM结构域、MM结构域和一个与KEAP1相互作用的NxESGE基序（图1b）。而KEAP1则有NTR域、BTB域、IVR域、Kelch域和CTR域，Kelch域负责与PGAM5结合（图1c）。分子动力学模拟和轨迹聚类研究，以及结合AlphaFold3算法的预测结果，提示PGAM5上的Val78、Glu79、Se

冬凌草乙素可能直接与KEAP1结合，影响PGAM5，从而在HCC中发挥药理作用 冬凌草乙素以KEAP1为靶点 第一步，筛选冬凌草乙素的结合蛋白 为了证实冬凌草乙素对HepG2细胞的作用，合成生物素标记的冬凌草乙素，进行pulldown实验（图1a），银染色分析显示在70 KDa附近存在差异带（图1b-c），随后进行质谱分析鉴定，其中包括KEAP1蛋白（69 KDa）（图1d）。提示冬凌草乙素可能以KEAP1为靶点。 第二步，PGAM5与KEAP1相互作用 KEAP1蛋白是一种重要的调节蛋白，可以通过与其

肝细胞癌（HCC）是一种与慢性肝病和肝硬化密切相关的原发性肝脏恶性肿瘤。目前，免疫治疗和化疗是HCC患者最好的治疗选择，但大多数HCC患者在手术切除或消融后复发。因此，迫切需要更有效的治疗选择，而分子靶向治疗是一种很有前景的方法，可以提供更好的结果，降低全身毒性，减少副作用。 2024年8月，广州中医药大学研究团队在Advanced Science（IF=14.3）上发表了题为“Ponicidin Promotes Hepatocellular Carcinoma Mitochondrial Apoptosis by Stabilizing KEAP1-PGAM5 Complex

转帖：为什么生物类专业这么难就业      众所周知，现在生物类专业的就业奇差无比，什么生物工程，生物科学，生物技术，不论是哪个，只要开头带了生物两个字，就没有容易就业的专业。      笔者是厦门大学生命科学学院的学生，厦大生物系还算是比较厉害的生物系的，现在我说一下去年和前年我们厦大生物本科以及博士的就业情况。      先说本科，厦大生物的保研率堪称全校最高，我们全系150多人，

如图这种

蛋白DNA互作组ChIP-Seq原理，要点，优劣势。 ChIP-Seq检测原理： ChIP-Seq检测原理和RIP-Seq类似，不同的是前者利用目的蛋白抗体将相应的DNA-蛋白复合物沉淀下来，然后分离纯化捕获DNA，结合高通量测序技术对目标DNA进行测序分析。 ChIP-Seq服务要点和RIP-Seq类似，精简如下： （1）试验设计：同RIP-Seq。 （2）蛋白表达和细胞量：比RIP-Seq细胞用量要求大，建议不少于10e7（金标准：320g离心沉淀100ul）。 （3）抗体关键质控：同IP-Mass和RIP-Seq。 （4）IP送样建议：细

PHLDA2与ALOX12相互作用 一、确定ROS铁死亡系统的相互作用分子 通过SFB标签抗体，进行IP-MS和IP-WB发现PHLDA2与ALOX12互作（图1a、b）。进一步通过内源抗体Co-IP双向验证PHLDA2与ALOX12存在相互作用（图1c-d）。而免疫荧光共定位实验发现PHLDA2和ALOX12能够同时共定位于细胞质（图1e），进一步佐证了PHLDA2-ALOX12复合体的存在。 二、确定PHLDA2和ALOX12互作特异性 PHLDA2属于PH样结构域家族A，包括PHLDA1、PHLDA2和PHLDA3（图1f）。Co-IP实验分析发现，PHLDA1、PHLDA2和PHLDA3中，只有PHL

分子互作机制 第一步，确定与下游蛋白分子的互作关系 内源Co-IP实验和GST pulldown实验发现USP8与GPX4互作（图2a-c）。 第二步，USP8与GPX4蛋白结合的具体位置 为了探索USP8与GPX4蛋白结合的位置，针对USP8构建不同的突变体分别进行Co-IP实验，发现USP8通过 aa1-313、aa715-1118区域与GPX4结合（图2d-e）。 第三步，USP8如何影响GPX4蛋白的稳定性 Co-IP分析发现，USP8能降低GPX4的泛素化水平，而酶非活性突变体USP8-c786a则不能去除GPX4的泛素链，表明USP8通过其去泛素化酶活

DCAF7使USP10在K76处去泛素化G3BP1，最终通过泛素-蛋白酶体途径阻止G3BP1的降解 第一步，USP10的去泛素化酶活性对于G3BP1的去泛素化至关重要 进一步研究显示，MG132处理恢复了USP10敲低细胞中G3BP1的表达（图3a-b）。另外，Co-IP实验发现，USP10的过表达降低了G3BP1的泛素化，而USP10催化失活突变体（Cys424Ala;C424A）则没有这种作用（图3c），说明USP10的去泛素化酶活性对于G3BP1的去泛素化至关重要。 第二步，DCAF7使USP10在K76处去泛素化G3BP1 Co-IP实验显示，DCAF7敲低导

作为一个生物科学本科今年刚毕业的人，来说一下自己的感想 出来半年还没找到稍微适合一点的工作，有苦说不出

DUSP6对Notch1的phospho-Y2116的去磷酸化是其调控CRC细胞增殖的关键 功能回复实验显示，DUSP6通过Notch1调控结直肠癌细胞增殖（图2a-b）。随后IP-MS筛选NTM上可能被DUSP6靶向的磷酸化位点。NTM中共检测到17个磷酸丝氨酸、3个磷酸苏氨酸和2个磷酸酪氨酸，其中只有phospho-Y2116（p-Y2116）是DUSP6过表达时失去磷酸化的酪氨酸残基。此外，两个丝氨酸残基S1951和S2205在DUSP6 过表达中也失去了磷酸化。 为了确定p-Y2116、p-S1951和p-S2205在Notch1信号传递中的重要性，构建Notch1失

DUSP6对Notch1的phospho-Y2116的去磷酸化是其调控CRC细胞增殖的关键 功能回复实验显示，DUSP6通过Notch1调控结直肠癌细胞增殖（图2a-b）。随后IP-MS筛选NTM上可能被DUSP6靶向的磷酸化位点。NTM中共检测到17个磷酸丝氨酸、3个磷酸苏氨酸和2个磷酸酪氨酸，其中只有phospho-Y2116（p-Y2116）是DUSP6过表达时失去磷酸化的酪氨酸残基。此外，两个丝氨酸残基S1951和S2205在DUSP6 过表达中也失去了磷酸化。 为了确定p-Y2116、p-S1951和p-S2205在Notch1信号传递中的重要性，构建Notch1失

DUSP6抑制泛素介导的NICD蛋白酶体降解 被切割的Notch1细胞内区域作为转录激活因子，激活参与肿瘤发育的各种基因。切割的Notch1细胞内区域活性可以通过磷酸化来调节，以标记泛素介导的蛋白酶体降解。然而，没有报道任何负调节因子可以使Notch1细胞内区域去磷酸化，从而保持其细胞活性/丰度。DUSP6与NTM水平的相关性提示DUSP6可能调控NTM。 第一步，DUSP6与NTM结合 Co-IP实验显示内源性NTM可与细胞中flag-DUSP6结合；同时，内源性DUSP6可与HA-NTM结合（图2a-b）。

RIP-Seq检测原理： 细胞内蛋白RNA互作组RIP-seq检测，即免疫沉淀RNA结合测序分析检测。RIP-Seq检测原理和IP-Mass类似，不同的是前者利用目的蛋白抗体将相应的RNA-蛋白复合物（RBP）沉淀下来，然后分离纯化捕获RNA，结合高通量测序技术对目标RNA进行测序分析。 RIP-Seq检测要点： RIP-Seq服务要点和IP-Mass类似，但要求更高，精简如下： （1）试验设计：RIP-Seq强烈建议设置实验组别和生物学重复检测。 （2）蛋白表达和细胞量：比IP-Mass细胞用量要求大，建议不少

沈阳某学校微生物学研三即将毕业，急用钱，想毕业后找个工作最好能两年攒下20万。 目前没有住宿舍，自己在学校对面租房住，吃喝非常节省，加上房租水电一个月能控制在1500-2000。即使这样，大概看了一下沈阳这边硕士也就能开个6-7k，一个月最多攒5k。去其他一线城市会不会好一些呢。

CoIP-Mass检测原理： 细胞内蛋白互作组CoIP-Mass检测，即免疫沉淀结合质谱分析检测，是研究细胞内蛋白互作的常规前置技术。 CoIP-Mass检测要点： （1）试验设计：尽量进行试验组别设计和进行生物学重复检测，提高后续验证的阳性率。常规过表达单组（Ab IP vs IgG IP）；动态互作组学（实验组vs对照组vs Ig组）。根据目的设计适当的生物学重复。如果后续以IP-Mass数据进行互作组标准分析，则需要3-4组生物学重复；如果后续以寻找关键互作蛋白，进行机制深

我是生物专业的一名硕士，一言难尽，08年到23年，15年时间过去了，关于08年所说的就业问题依旧存在，一句21世纪是生物的世纪，哄骗了多少青年才俊涌入这个行业，但是却不出台相关政策支持，我们大学老师，大多是他们那个年代成绩最优秀的一批人，选择继续深造的，读了博士去高校当老师，没继续深造的也不知道现在在从事什么职业，我的建议就是逐渐缩少生物专业的招生，择优选择有兴趣的继续深造完成科研任务，不要再让更多懵懂少年再

我就是今年刚被生物科学专业录取的新生。在看了那么多关于这个专业的评论后，我并没有为自己的选择后悔苦恼。反而，我更加雄心勃勃。我知道中国现在的

图1 分子互作机制 一、找SCARB2的互作蛋白 通过IP-MS分析发现MYC、HDAC3是潜在的相互作用蛋白（图2a）。Co-IP实验证实MYC与SCARB2和HDAC3互作（图2b-d）。Co-IP实验发现MYC和SCARB2互作位于细胞质和细胞核（图2e）。此外，Co-IP还发现SCARB2的缺失增加了HDAC3与MYC的互作，而SCARB2的过表达减少了HDAC3与MYC的互作（图2f-g）。 二、确定互作的结构域 针对MYC的结构域构建不同突变体进行Co-IP实验，MYC的CT元件和 NTD结构域负责MYC与SCARB2和HDAC3的相互作用（图2h），表明SCARB2与H

有点难受，本人是末流211，被调剂到生科，想转到另一个专业，但应该不可能了，很难受，听他们说生科本科就业几乎不可能，也不知道之后路怎么走了，哎

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生物科学是近几年发展起来的边沿学科，是社会科技发展的产物。虽然是新兴事物，可是它的出现和存在是科学发展的必然结果，也将在国家、社会的发展进步中起到举足轻重的作用。现在全国已经有一百多所高校设立了生物科学专业，像如中国科技大学和 北京大学等重要综合性大学，并且也提供了相应的进一步深造的机会。 国家、社会对这个专业是有需求的，也很重视，从这个发展趋势来看，这个专业的就业前景还是很可观的，但是，具体

PHLDA2与ALOX12相互作用 一、确定ROS铁死亡系统的相互作用分子 通过SFB标签抗体，进行IP-MS和IP-WB发现PHLDA2与ALOX12互作（图1a、b）。进一步通过内源抗体Co-IP双向验证PHLDA2与ALOX12存在相互作用（图1c-d）。而免疫荧光共定位实验发现PHLDA2和ALOX12能够同时共定位于细胞质（图1e），进一步佐证了PHLDA2-ALOX12复合体的存在。 二、确定PHLDA2和ALOX12互作特异性 PHLDA2属于PH样结构域家族A，包括PHLDA1、PHLDA2和PHLDA3（图1f）。Co-IP实验分析发现，PHLDA1、PHLDA2和PHLDA3中，只有PHL

图1 分子互作机制 一、找SCARB2的互作蛋白 通过IP-MS分析发现MYC、HDAC3是潜在的相互作用蛋白（图2a）。Co-IP实验证实MYC与SCARB2和HDAC3互作（图2b-d）。Co-IP实验发现MYC和SCARB2互作位于细胞质和细胞核（图2e）。此外，Co-IP还发现SCARB2的缺失增加了HDAC3与MYC的互作，而SCARB2的过表达减少了HDAC3与MYC的互作（图2f-g）。 二、确定互作的结构域 针对MYC的结构域构建不同突变体进行Co-IP实验，MYC的CT元件和 NTD结构域负责MYC与SCARB2和HDAC3的相互作用（图2h），表明SCARB2与H

结直肠癌（CRC）的发病机制是多方面的，涉及控制肠上皮细胞增殖、凋亡和存活的多种细胞信号通路的失调。Notch1在癌症发展中发挥多种作用，目前尚不清楚是否存在能够使裂解的Notch1跨膜/细胞内区（NTM）去磷酸化以调节其功能的磷酸酶。双特异性蛋白磷酸酶（DUSPs，也称为MAPK磷酸酶）DUSP6是否参与和调节功能尚不清楚。 2024年11月，新加坡国立大学团队在Nat Commun.（IF=14.7）上发表了题为“DUSP6 regulates Notch1 signalling in colorectal cancer”的研究成果。发现DU

结直肠癌（CRC）的发病机制是多方面的，涉及控制肠上皮细胞增殖、凋亡和存活的多种细胞信号通路的失调。Notch1在癌症发展中发挥多种作用，目前尚不清楚是否存在能够使裂解的Notch1跨膜/细胞内区（NTM）去磷酸化以调节其功能的磷酸酶。双特异性蛋白磷酸酶（DUSPs，也称为MAPK磷酸酶）DUSP6是否参与和调节功能尚不清楚。 2024年11月，新加坡国立大学团队在Nat Commun.（IF=14.7）上发表了题为“DUSP6 regulates Notch1 signalling in colorectal cancer”的研究成果。发现DU

本人就读于江西一所双非一本师范类院校 对生物比较感兴趣 对教书不怎么感兴趣 但是家庭条件一般，希望能在26岁之前找到稳定的工作 现在大学上了一个学期，舍友都说要转专业，下个学期有一次转专业的机会，好犹豫 谢谢吧友们了

Keap1是小胶质细胞中USP7去泛素化的直接底物 第一步，筛选USP7底物蛋白 基于氨基酸的稳定同位素标记（SILAC）蛋白质组学，其中5种在EB处理后显著下调（图2a）。其中，Keap1在炎症过程发挥关键作用。因此，推测Keap1可能是USP7激活小胶质细胞的潜在底物蛋白。放线菌酮（CHX）细胞，发现EB依赖的Keap1降解明显加快（图2b）。 第二步，验证USP7与Keap1相互作用 Co-IP实验发现，USP7与Keap1相互作用（图2c）。免疫荧光分析显示EB通过促进USP7核转位来抑制USP7-keap1共